细菌等简单生物的细胞和人类细胞都被一层膜包裹着，这层膜可以完成各种任务，包括保护细胞免受压力。在一项联合项目中，来自美因茨约翰内斯古腾堡大学(JGU)和德国
塞尔多夫海因里希海涅大学(HHU)的研究小组发现，细菌中的一种膜蛋白与一组负责重塑和重建人类细胞膜的蛋白质具有相似的结构和功能。在此之前，人们并不知道这两组蛋白质之间存在联系。该团队的研究成果最近发表在著名的《细胞》杂志上。
噬菌体休克蛋白(Psp)系统是大约30年前在细菌中发现的。当时，它被确定为大肠杆菌对被称为噬菌体的特殊病毒感染的反应。后来发现，其保护细胞膜的功能超过了对噬菌体感染的特异性反应。渗透压力、热、细胞毒素或膜包膜缺陷也可引发应激反应。
最近，他和他的团队一起发现了Psp的代表IM30是如何在细胞膜上形成一种保护性的地毯状结构，以应对膜应力的。
在他们的新工作中，科学家们仔细研究了噬菌体休克蛋白A (PspA)，它在噬菌体休克系统中起着关键作用。具体来说，通过使用低温电子显微镜，可以看到PspA是如何形成长长的螺旋形管的，这些管可以将生物膜包裹在内腔中。现在，高分辨率的图像首次显示了PspA如何局部溶解单个膜，然后将它们重塑成更大的单元，甚至介导新膜结构的形成。
“数千个PspA构建块可以组装成大型螺旋结构。因此，它们是我们进行低温电子显微结构分析的理想研究对象，”来自德国科学与技术研究所(Forschungszentrum j
lich)和德国科学与技术研究所(HHU dseldorf)的Carsten Sachse教授说。这些研究是与本尼迪克特·Junglas博士一起在j
利希进行的，他是JGU德克·施耐德教授的前博士生。在恩斯特·鲁斯卡电子显微镜和光谱学中心(ER-C)， Forschungszentrum j
利希操作着欧洲一些最强大的电子显微镜，以及最近用于研究速冻生物样本的冷冻显微镜。
在显微镜下，研究人员能够识别或“解析”PspA的结构。蛋白质的结构对其功能至关重要，结构上的缺陷会损害蛋白质的功能。“在显微镜下，我们意识到PspA具有类似于我们实验室已经在研究的ESCRT-III蛋白的结构。这是一个完全的惊喜，并表明了详细阐明蛋白质结构的重要性，”Sachse说。“在数十亿年之后，这两组蛋白质在基因上的分歧已经很大，以至于它们的相似性只能根据它们的结构来检测。”
ESCRT-III蛋白存在于所有具有真正细胞核的生物体中，包括人类细胞。在这里，ESCRT-III蛋白复合物参与细胞膜重塑和修复，但也在许多其他细胞过程中发挥关键作用。在细菌中，以前没有发现ESCRT-III家族的蛋白质。因此，PspA和ESCRT-III属于同一组蛋白。这两种细胞在细胞膜上执行类似的任务，”施耐德说。
作者在《细胞》杂志的文章中写道:“基于PspA和真核生物ESCRT-III蛋白相似的结构和功能特性，我们已经确定PspA是进化上保守的ESCRT-III膜重塑蛋白超家族的细菌成员。”
